Insegnamenti e programmi

 

8021 - BIOCHIMICA E BIOCHIMICA APPLICATA

Anno Accademico ​2020/2021

Docente
BARBARA ​MANCONI (Tit.)
TIZIANA ​CABRAS
MARIA TERESA ​SANNA
Periodo
Annuale ​
Modalità d'Erogazione
Convenzionale ​
Lingua Insegnamento
ITALIANO ​



Informazioni aggiuntive

CorsoPercorsoCFUDurata(h)
[50/21] ​ ​CHIMICA E TECNOLOGIA FARMACEUTICHE [21/00 - Ord. 2014] ​ ​PERCORSO COMUNE14116
[50/22] ​ ​FARMACIA [22/00 - Ord. 2014] ​ ​PERCORSO COMUNE12100
Obiettivi

1) LA CONOSCENZA E CAPACITA' DI COMPRENSIONE della chimica delle principali classi di macromolecole di interesse biologico (proteine, zuccheri, lipidi, acidi nucleici), della loro funzione e della relazione tra struttura e funzione. Conoscenza delle principali vie metaboliche e della loro compartimentazione in organi e tessuti nelluomo. Comprensione dei meccanismi che regolano il metabolismo e conoscenza del ruolo svolto dagli enzimi, dei meccanismi di inibizione e della modulazione della loro attività. Comprensione della regolazione metabolica a livello cellulare e dellintegrazione metabolica.
Conoscenze dei principi di base di metodologie biochimiche per la separazione e caratterizzazione delle principali classi di biomolecole, con particolare attenzione alle proteine.

2) LA CAPACITA' DI APPLICARE CONOSCENZA E COMPRENSIONE (COMPETENZE): scrivere la struttura delle principali classi di biomolecole, e associare ad esse i legami chimici presenti; interpretare le curve di titolazione degli amminoacidi e dedurre le proprietà acido/base di peptidi e proteine; interpretare e elaborare rappresentazioni grafiche di curve di legame (curve di ossigenazione proteine respiratorie) e dati di cinetica enzimatica (Micaelis/Menten; enzimi allosterici); applicare la conoscenza e comprensione di strutture, legami e proprietà delle biomolecole allo studio dei meccanismi delle reazioni metaboliche; elaborare e integrare le diverse vie metaboliche studiate in ununica visione dinsieme. Le conoscenze delle principali metodologie biochimiche acquisite dal punto di vista teorico sono integrate da attività di laboratorio, particolarmente utili per lo sviluppo di un corretto approccio scientifico dal punto di vista molecolare.

3) AUTONOMIA DI GIUDIZIO: lapprendimento dei concetti fondamentali della Biochimica andrà a consolidare la cultura scientifica dello studente e dunque gli consentirà lelaborazione autonoma di giudizio nellinterpretazione di dati sperimentali così come nellapprofondimento delle proprie conoscenze sia nel proprio ambito di lavoro che al di fuori di esso. L'applicazione delle conoscenze acquisite sviluppa negli studenti una discreta capacità critica relativamente alle problematiche in ambito molecolare e lo sviluppo di interessanti capacità di analisi dei risultati applicabili in diversi settori professionalizzanti del percorso formativo.

4) ABILITÀ COMUNICATIVE: acquisizione della capacità di esporre e spiegare, in maniera semplice ma rigorosa e con un linguaggio tecnico appropriato, i processi molecolari che stanno alla base dei sistemi viventi.

5) CAPACITÀ DI APPRENDIMENTO: acquisizione della capacità di apprendimento necessaria a collegare e integrare le conoscenze apprese con quelle fornite nei corsi precedenti e successivi, e, inoltre, ad attingere a diverse fonti bibliografiche per aggiornare continuamente le proprie conoscenze, nonché quelle necessarie per intraprendere studi successivi di livello superiore (dottorato, scuole di specializzazione)

Obiettivi

1.CONOSCENZA E CAPACITA' DI COMPRENSIONE
Lo scopo del corso quello di capire la chimica delle principali classi di macromolecole di interesse biologico (proteine, zuccheri, lipidi, acidi nucleici), la loro funzione e la relazione tra struttura e funzione. La conoscenza delle principali vie metaboliche e della loro compartimentazione in organi e tessuti nell’uomo. La comprensione dei meccanismi che regolano il metabolismo e la conoscenza del ruolo svolto dagli enzimi, dei meccanismi di inibizione e della modulazione della loro attività. La comprensione della regolazione metabolica a livello cellulare e dell’integrazione metabolica.
La conoscenza delle metodologie biochimiche per la separazione e caratterizzazione delle principali classi di biomolecole, con particolare attenzione alle proteine.

2) LA CAPACITA' DI APPLICARE CONOSCENZA E COMPRENSIONE (COMPETENZE): Saper scrivere la struttura delle principali classi di biomolecole, e associare ad esse i legami chimici presenti; interpretare le curve di titolazione degli amminoacidi e dedurre le proprietà acido/base di peptidi e proteine; interpretare e elaborare rappresentazioni grafiche di curve di legame (curve di ossigenazione proteine respiratorie) e dati di cinetica enzimatica (Michaelis/Menten; enzimi allosterici); applicare la conoscenza e comprensione di strutture, legami e proprietà delle biomolecole allo studio dei meccanismi delle reazioni metaboliche; elaborare e integrare le diverse vie metaboliche studiate in un’unica visione d’insieme. Le conoscenze delle principali metodologie biochimiche acquisite dal punto di vista teorico sono integrate da attività pratiche in laboratorio, particolarmente utili per lo sviluppo di un corretto approccio scientifico dal punto di vista molecolare.

3) AUTONOMIA DI GIUDIZIO: l’apprendimento dei concetti fondamentali della Biochimica andrà a consolidare la cultura scientifica dello studente e dunque gli consentirà l’elaborazione autonoma di giudizio nell’interpretazione di dati sperimentali così come nell’approfondimento delle proprie conoscenze sia nel proprio ambito di lavoro che al di fuori di esso. L'applicazione delle conoscenze acquisite sviluppa negli studenti una discreta capacità critica relativamente alle problematiche in ambito molecolare e lo sviluppo di interessanti capacità di analisi dei risultati applicabili in diversi settori professionalizzanti del percorso formativo.

4) ABILITÀ COMUNICATIVE: acquisizione della capacità di esporre e spiegare, in maniera semplice ma rigorosa con un linguaggio tecnico appropriato i processi molecolari che stanno alla base dei sistemi viventi.

5) CAPACITÀ DI APPRENDIMENTO: acquisizione della capacità di collegare e integrare le conoscenze apprese con quelle fornite nei corsi precedenti e successivi.

Prerequisiti

Per frequentare le lezioni è importante che lo studente abbia acquisito la conoscenza della Chimica Generale e Inorganica, e della Biologia cellulare. Sono di fondamentale importanza le conoscenze di Chimica Analitica e di Chimica organica.
PROPEDEUTICITA Corsi di Laurea V.O. (D.M. 509/99): Biologia Animale - Chimica Analitica - Chimica organica
PROPEDEUTICITA Corsi di Laurea N.O. (D.M. 270/04): Biologia Animale Chimica Organica (solo frequenza)-Chimica Analitica
Per la frequenza del laboratorio di Biochimica Applicata è necessario essere in possesso di certificato di idoneità rilasciato dal medico competente dell'Ateneo.

Prerequisiti

Per frequentare le lezioni é indispensabile che lo studente abbia acquisito la conoscenza dei principi fondamentali di Chimica Generale e Inorganica, Chimica Organica 1 e Biologia Animale e Vegetale.
È importante la conoscenza dei principi di base della chimica analitica.
Propedeuticità: per poter sostenere l'esame lo studente deve aver superato gli esami di Chimica generale ed inorganica, Biologia Animale e Vegetale e aver regolarmente frequentato le lezioni di Chimica Organica 1.

Contenuti

Amminoacidi. Struttura e stereochimica. Classificazione. Proprietà acido-base degli amminoacidi: curva di titolazione, pKa, punto isoelettrico.
Peptidi e proteine. Caratteristiche del legame peptidico. Caratteristiche acido-base di peptidi e proteine. Strutture elicoidali e strutture . Strutture non ripetitive. Le proteine fibrose, biosintesi e struttura del collageno. Struttura terziaria e proteine globulari. Struttura quaternaria. Modificazioni post-traduzionali.
Le emoproteine. Leme, il legame dellossigeno. Curve di dissociazione dellossigeno dalla mioglobina e dallemoglobina. Proprietà allosteriche dellemoglobina e modulazione.
Carboidrati. Nomenclatura. Stereochimica. Gli emiacetali. Forme anomeriche. Proiezioni di Haworth. Derivati degli zuccheri. Il legame glicosidico. I disaccaridi di importanza biologica. I polisaccaridi. Struttura di amilosio, amilopectina, glicogeno, cellulosa, chitina.
Nucleotidi e acidi nucleici. Le basi puriniche e pirimidiniche. I nucleotidi. Legame fosfodiestere, DNA e RNA.
Lipidi. Classificazione, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, colesterolo. Struttura e funzioni. Le membrane biologiche.
Enzimi. Classificazione e proprietà degli enzimi. La cinetica enzimatica. Fattori che modificano la velocità enzimatica. Significato di Km, Vmax e Kcat. Classificazione degli inibitori. Linibizione irreversibile ed i vari tipi di inibizione reversibile, con riferimento agli effetti su Km e Vmax. Lequazione di Micaelis-Menten e interpretazione dei grafici. Grafico dei doppi reciproci. Meccanismi di catalisi enzimatica. Regolazione dellattività enzimatica, covalente e allosterica.
Vitamine. Vitamine liposolubili e idrosolubili, NAD, NADP, FAD, FMN, CoQ, TPP, PLP, CoA, Biotina, vitamina D, struttura e ruolo biologico.
Bioenergetica. Termodinamica delle reazioni biologiche. G, G0 e Keq. Reazioni redox. Composti fosforilati, fosforilazione a livello dei substrati, ruolo biologico dell'ATP.
La fosforilazione ossidativa. La catena respiratoria mitocondriale, i suoi componenti e la loro organizzazione. La formazione del gradiente protonico di membrana e la sintesi di ATP, agenti interferenti.
Metabolismo dei Glucidi. Glicolisi e sua regolazione. Fermentazioni. Metabolismo del piruvato. Gluconeogenesi. Biosintesi e degradazione del glicogeno. Controllo ormonale del metabolismo glucidico: adrenalina, glucagone, insulina. Ciclo dei pentoso-fosfati.
Ciclo di Krebs. Reazioni chimiche e loro regolazione metabolica.
Metabolismo dei Lipidi. Mobilizzazione degli acidi grassi, -ossidazione, regolazione metabolica e ormonale. Chetogenesi. Biosintesi degli acidi grassi.
Metabolismo degli amminoacidi. Digestione delle proteine. Ruolo metabolico degli aminoacidi. Catabolismo degli aminoacidi. Transaminazione, deaminazione, decarbossilazione. Ammine biogene. Ossido-nitrico sintasi. Formazione e trasporto dellammoniaca, ureogenesi.


Biochimica Applicata:

Spettrofotometria UV-VIS. Principi, strumentazione ed applicazioni. Spettri di assorbimento. Legge di Lambert-Beer. Dosaggio spettrofotometrico della concentrazione di proteine in miscela.
Tecniche di preparazione di campioni proteici. Precipitazione frazionata, ultrafiltrazione. Tecniche cromatografiche: Metodiche preparative per la purificazione di proteine. Sistemi cromatografici a bassa pressione e ad alta pressione. Accoppiamento con la spettrometria di massa per lanalisi delle proteine.
Tecniche elettroforetiche. Principi, strumentazione ed applicazioni. Elettroforesi di proteine su gel di poliacrilamide in condizioni native, e in presenza di SDS (SDS-PAGE). Determinazione del PM delle proteine. Isoelettrofocalizzazione e determinazione del pI delle proteine.

Contenuti

BIOCHIMICA
Strutture molecolari: 28 ore
-Amminoacidi. Struttura, stereochimica, classificazione, proprietà acido-base. Curva di titolazione e di distribuzione ionica, pKa, punto isoelettrico.
-Peptidi e proteine. Il legame peptidico. Caratteristiche acido-base di peptidi e proteine. Strutture secondarie. Le proteine fibrose. Struttura terziaria e proteine globulari, denaturazione. Struttura quaternaria.
-Le emoproteine. L’eme, il legame dell’ossigeno. Curve di dissociazione dell’ossigeno. Modulazione allosterica dell’emoglobina.
-Carboidrati. Nomenclatura. Stereochimica. Gli emiacetali. Forme anomeriche. Proiezioni di Haworth. Derivati degli zuccheri. Il legame glicosidico. Struttura di disaccaridi e polisaccaridi.di importanza biologica.
-Nucleotidi e acidi nucleici. Le basi puriniche e pirimidiniche. I nucleotidi. Legame fosfodiestere, DNA e RNA.
-Lipidi. Classificazione, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, colesterolo. Struttura e funzioni. Le membrane biologiche.
Cinetica Enzimatica e Bioenergetica: 20 ore
-Enzimi. Classificazione e proprietà degli enzimi. Cinetica enzimatica. Km, Vmax e Kcat. Inibizione irreversibile e reversibile, effetti su Km e Vmax. Equazione di Michaelis-Menten. Grafico dei doppi reciproci. Meccanismi di catalisi. Regolazione dell’attività enzimatica.
-Vitamine liposolubili e idrosolubili. Coenzimi: NAD, NADP, FAD, FMN, CoQ, TPP, PLP, CoA, Biotina, e il loro ruolo nelle reazioni metaboliche.
-Bioenergetica. Termodinamica delle reazioni biologiche. deltaG, deltaG0 e Keq. Reazioni redox. Composti fosforilati, ruolo biologico dell’ATP.
Metabolismo: 20 ore
-La fosforilazione ossidativa. La catena respiratoria mitocondriale, componenti e organizzazione. La formazione del gradiente protonico di membrana, sintesi di ATP.
-Digestione, assorbimento e metabolismo dei Glucidi. Glicolisi e regolazione. Fermentazioni. Metabolismo del piruvato. Gluconeogenesi. Biosintesi e degradazione del glicogeno. Regolazione ormonale: adrenalina, glucagone, insulina. Ciclo dei pentoso-fosfati.
-Ciclo di Krebs. Reazioni chimiche, meccanismi e regolazione.
-Digestione e Metabolismo dei Lipidi. Lipoproteine. Mobilizzazione degli acidi grassi, beta-ossidazione, regolazione metabolica e ormonale. Chetogenesi. Biosintesi degli acidi grassi.
-Metabolismo degli amminoacidi. Digestione delle proteine. Ruolo metabolico degli aminoacidi. Catabolismo degli aminoacidi. Transaminazione, deaminazione, decarbossilazione. Formazione e trasporto dell’ammoniaca, ureogenesi.

BIOCHIMICA APPLICATA
-Strategie per la purificazione delle proteine. Salting out, precipitazione con solventi organici, precipitazione isoelettrica.
-Tecniche cromatografiche: Matrici, fasi stazionarie e fasi mobili nei diversi tipi di cromatografia. Sistemi cromatografici a bassa pressione su colonna: a scambio ionico, ad esclusione molecolare, per interazioni idrofobiche, di affinità. Sistemi cromatografici ad alta pressione (HPLC): cromatografia in fase inversa.
-Tecniche elettroforetiche: Elettroforesi zonale, su gel di poliacrilammide in condizioni native e in presenza di sodio-dodecil-solfato (SDS-PAGE), elettroforesi discontinua ed in gradiente di T. Isoelettrofocalizzazione (IEF). Elettroforesi bidimensionale (2-DE). Elettroforesi su gel di agarosio. Western blot.
-Spettrofotometria UV-VIS:Legge di Lambert-Beer. Spettro di Assorbimento. Determinazione della concentrazione di proteine in miscela. Applicazioni nei dosaggi enzimatici. Analisi in fluorescenza. Spettrofluorimetro e applicazioni.
-Caratterizzazione delle proteine: Determinazione del PM, del pI e della composizione amminoacidica. Analizzatore di amminoacidi. Determinazione dell’amminoacido N- e C- terminale. Determinazione della sequenza primaria.
-Utilizzo di un software didattico di simulazione della purificazione di proteine.

Metodi Didattici

I docenti forniscono spiegazioni individuali agli studenti durante l'orario settimanale di ricevimento previo appuntamento. Il corso inizia a metà novembre con il modulo di Biochimica Generale (6 ore di lezione settimanali) e prosegue nel secondo semestre con i due moduli (6 ore di lezione settimanali per il modulo di Biochimica e 4 ore per il modulo di Biochimica Applicata).
Per il modulo di Biochimica sono previste:
- 68 ore di lezioni frontali: 28 ore sulla struttura delle biomolecole e le loro proprietà biologiche (zuccheri, lipidi, acidi nucleici, aminoacidi e proteine, emoproteine); 20 ore sull’enzimologia e sulla struttura e funzione dei coenzimi e sulla bioenergetica; 20 ore sul metabolismo.
- 4 ore dedicate a verifiche scritte valutabili ai fini dell’esame;
- attività tutoriali al di fuori dell’orario di lezione che consistono in esercitazioni e approfondimenti in aula per aiutare lo studente nell’apprendimento delle strutture delle biomolecole, proprietà acido-base di aminoacidi e peptidi, interpretazione delle curve di legame ossigeno/emoglobina, cinetica enzimatica e calcolo del deltaG0 nelle reazioni metaboliche.
Il docente fornirà spiegazioni individuali durante l’orario di ricevimento per appuntamento.
Per coadiuvare lo studio il docente rende disponibili le slides delle lezioni sul sito docente, e fornisce fascicoli di esercizi e copie di precedenti prove scritte.

Per il modulo di Biochimica Applicata sono previste:
- 32 ore di lezioni frontali in aula
- 12 ore di attività pratica in laboratorio (con frequenza obbligatoria), svolte con l'aiuto dei tutor
- 4 ore di esercitazione in laboratorio informatico per simulare esperimenti di purificazione delle proteine per sviluppare capacità decisionali e valutare in maniera critica i risultati ottenuti

Metodi Didattici

Il corso inizia a metà novembre con il modulo di Biochimica Generale (6 ore di lezione settimanali) e prosegue nel secondo semestre con i due moduli (4 ore di lezione settimanali per il modulo di Biochimica e 4 ore per il modulo di Biochimica Applicata). Per il modulo di Biochimica Generale sono previste:
- 72 ore di lezioni frontali: 24 ore sulla struttura delle biomolecole e le loro proprietà biologiche (zuccheri, lipidi, acidi nucleici, aminoacidi e proteine, emoproteine); 16 ore sull’enzimologia e sulla struttura e funzione dei coenzimi; 32 sulla bioenergetica e il metabolismo.
Per il modulo di Biochimica Applicata sono previste (nel secondo semestre):
- 16 ore di lezioni frontali di Biochimica Applicata in aula, 12 ore di laboratorio (con frequenza obbligatoria), svolte dal docente insieme ai tutor.

Per soddisfare esigenze didattiche specifiche connesse alla situazione epidemiologica Covid-19, è prevista la possibilità di lezioni in diretta streaming o registrazioni delle stesse disponibili on-line. Inoltre, la didattica verrà erogata contemporaneamente sia in presenza sia online, per poter essere fruita nelle aule universitarie ma al contempo anche a distanza.

Le attività tutoriali si svolgeranno al di fuori dell’orario di lezione, e consistono in esercitazioni e approfondimenti che nel 1° semestre potranno essere svolte mediante forme di interazione a distanza con i supporti informatici disponibili, per aiutare lo studente nell’apprendimento delle strutture delle biomolecole, proprietà acido-base di aminoacidi e peptidi, interpretazione delle curve di legame ossigeno/emoglobina, cinetica enzimatica.

Il docente fornirà spiegazioni individuali durante l’orario di ricevimento per appuntamento, e/o tramite l’ausilio dei supporti informatici disponibili.
Per coadiuvare lo studio il docente rende disponibili le slides delle lezioni, e fornisce fascicoli di esercizi e copie di precedenti prove scritte.

Verifica dell'apprendimento

Esame scritto e orale. Le prove scritte in itinere valutabili ai fini dell’esame saranno effettuate nel 2° semestre SE le condizioni di contesto legate alla pandemia Covid-19 consentiranno di effettuare la didattica interamente in presenza. Nel caso contrario la Biochimica generale sarà verificata interamente all’esame orale.

L’accesso alle prove scritte è dedicato agli studenti frequentanti (frequenza ≥ 65%), e riguarderanno i seguenti argomenti:
- Struttura e proprietà acido-base di aminoacidi e peptidi; struttura delle proteine, zuccheri, lipidi, nucleotidi e ac. nucleici; membrane biologiche. Proprietà delle proteine respiratorie. Interpretazione delle curve di legame.
- Cinetica enzimatica, interpretazione dei grafici; meccanismi di catalisi e regolazione.

Per il modulo di Biochimica Applicata (2° semestre), gli studenti frequentanti possono essere valutati sulla stesura di 4 relazioni che descrivono nel dettaglio le attività pratiche svolte nei laboratori didattici, e sulla stesura di una relazione su argomenti di approfondimento non trattati a lezione e sviluppati attraverso ricerche bibliografiche. Sono valutabili anche lavori di gruppo.

Il voto delle verifiche, espresso in trentesimi, non è ritenuto definitivo fino a che lo studente non avrà dimostrato nella prova orale finale di aver recuperato tutti gli argomenti su cui ha preso delle insufficienze.
Lo studente può ripetere, il giorno dell’esame i test scritti che ritiene di poter migliorare. Per gli studenti non frequentanti, il giorno dell’esame, è previsto un unico compito scritto di Biochimica e un compito di Biochimica applicata, che precederanno la prova orale.

VALUTAZIONE DELLA PROVA DI ESAME
Il punteggio complessivo, in trentesimi, è il risultato della media pesata dei voti delle verifiche scritte (3.5 + 2 + 3 CFU) e della prova orale (3.5 CFU).
• 30 e lode: conoscenza eccellente di tutti gli argomenti, esposizione precisa, dettagliata e arricchita di punti critici e personali, capacità di descrivere una visione d’insieme dei processi metabolici, eccellente abilità comunicativa, ampie autonomia di giudizio e capacità di apprendimento.
• 30: acquisizione di tutte le conoscenze richieste, capacità di applicarle alla risoluzione di problemi analitici proposti nelle prove d’esame. Esposizione orale precisa e impeccabile nelle capacità linguistiche e nell’abilità comunicativa, autonomia di giudizio e capacità di apprendimento ottime.
• 27-29: acquisizione di tutte le conoscenze richieste, abilità nella risoluzione di problemi analitici proposti. Esposizione degli argomenti corretta ma non dettagliata oppure imprecisa. Autonomia di giudizio, abilità comunicative e capacità di apprendimento buone e appropriate.
• 25-26: acquisizione delle conoscenze richieste e capacità di utilizzarle nella elaborazione di tematiche biochimiche, sebbene con lievi lacune, esposizione fluida anche se imprecisa. Autonomia di giudizio, abilità comunicative e capacità di apprendimento discrete.
• 22-24: acquisizione lacunosa delle conoscenze richieste, competenze negli argomenti imprecise e incomplete. Errori nella scrittura di struttura e legami. Capacità comunicative adeguate, autonomia di giudizio e capacità di apprendimento adeguate pur con qualche incertezza.
• 18-21: acquisizione delle conoscenze minime sugli argomenti studiati, che consentono di saper scrivere la struttura delle biomolecole più importanti e argomentare le basi di cinetica enzimatica, del metabolismo, e delle principali tecniche di purificazione e caratterizzazione delle proteine. Difficoltà nella soluzione dei problemi analitici proposti. Proprietà linguistiche e capacità comunicative scarse, competenze, autonomia di giudizio e capacità di apprendimento nel complesso appena sufficienti.

Verifica dell'apprendimento

Biochimica: esame scritto e orale. Per gli studenti frequentanti (frequenze>65%) sono previste 2 prove scritte in itinere:
1(a fine gennaio circa) Struttura e proprietà acido-base di aminoacidi e peptidi; struttura delle proteine, zuccheri, lipidi, nucleotidi e ac. nucleici; membrane biologiche. Proprietà delle proteine respiratorie. Interpretazione delle curve di legame.
2 (periodo pasquale) Cinetica enzimatica, interpretazione dei grafici; meccanismi di catalisi e regolazione. Coenzimi; calcolo del DeltaG.
Il voto riportato sarà considerato per la valutazione finale, le parti insufficienti saranno verificate nella prova orale. Le verifiche insufficienti saranno ripetute il giorno dell’esame. Lo studente può ripetere gli scritti che ritiene di poter migliorare. Per gli studenti non frequentanti il giorno dell’esame è previsto un'unica prova scritta di Biochimica. Nella prova orale è richiesto allo studente di scrivere le reazioni metaboliche, la struttura dei metaboliti, il meccanismo di reazione dei passaggi centrali e la loro regolazione.
Biochimica Applicata: a fine corso gli studenti che hanno frequentato (>75%) possono svolgere una relazione scritta (2 CFU) sulla purificazione di una proteina utilizzando un software di simulazione per dimostrare le proprie conoscenze teoriche ed applicative. Gli studenti che hanno svolto bene la relazione scritta devono discutere alla prova orale gli argomenti del programma non discussi nella relazione e il voto finale sarà dato dalla media ponderata delle due prove.
Gli studenti che non sostengono la verifica di fine corso, o non la svolgono in maniera sufficiente, sosterranno unicamente una prova orale discutendo l'intero programma (5 CFU).
VALUTAZIONE DELLA PROVA DI ESAME
Il voto dell'esame è attribuito in trentesimi, come media pesata dei due moduli (9+5 CFU). Di seguito sono riportate le condizioni che devono essere verificate per l'assegnazione dei diversi punteggi:
30 e lode: conoscenza eccellente di tutti gli argomenti, esposizione precisa, dettagliata e arricchita di punti critici e personali, capacità di descrivere una visione d’insieme dei processi metabolici, eccellente abilità comunicativa, ampie autonomia di giudizio e capacità di apprendimento.
30: acquisizione di tutte le conoscenze richieste, capacità di applicarle alla risoluzione di problemi analitici proposti nelle prove d’esame. Esposizione orale precisa e impeccabile nelle capacità linguistiche e nell’abilità comunicativa, autonomia di giudizio e capacità di apprendimento ottime.
27-29: acquisizione di tutte le conoscenze richieste, abilità nella risoluzione di problemi analitici proposti. Esposizione degli argomenti corretta ma non dettagliata oppure imprecisa. Autonomia di giudizio, abilità comunicative e capacità di apprendimento buone e appropriate.
25-26: acquisizione delle conoscenze richieste e capacità di utilizzarle nella elaborazione di tematiche biochimiche, sebbene con lievi lacune, esposizione fluida anche se imprecisa. Autonomia di giudizio, abilità comunicative e capacità di apprendimento discrete.
22-24: acquisizione lacunosa delle conoscenze richieste, competenze negli argomenti imprecise e incomplete. Errori nella scrittura di struttura e legami. Capacità comunicative adeguate, autonomia di giudizio e capacità di apprendimento adeguate pur con qualche incertezza.
18-21: acquisizione delle conoscenze minime sugli argomenti studiati, che consentono di saper scrivere la struttura delle biomolecole principali e argomentare le basi di cinetica enzimatica, del metabolismo, e delle principali tecniche di purificazione e caratterizzazione delle proteine. Difficoltà nella soluzione dei problemi analitici proposti. Proprietà linguistiche e capacità comunicative scarse, competenze, autonomia di giudizio e capacità di apprendimento nel complesso appena sufficienti.

Testi

per la Biochimica (a scelta tra):
I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER di D.L. Nelson, M.M. Cox. Ed. ZANICHELLI. Settima Edizione, 2018.
BIOCHIMICA CON ASPETTI CLINICO-FARMACEUTICI di Thomas M. Devlin, EDISES, 2013
FONDAMENTI DI BIOCHIMICA di D. Voet, JG. Voet, CW Pratt. Ed. ZANICHELLI. Quarta Edizione, 2017.

per la Biochimica Applicata (a scelta tra):
Metodologie Biochimiche. Bonaccorsi di Patti, Contestabile, Di Salvo. ZANICHELLI. 2° Ed., 2019
Biochimica Applicata. Stoppini, Bellotti. EdiSES, 2012
A supporto didattico sono fornite le slides delle lezioni e i testi di esercizi per la preparazione delle verifiche scritte.

Testi

Modulo di Biochimica Generale (a scelta tra):
-FONDAMENTI DI BIOCHIMICA di D. Voet, JG. Voet, CW Pratt. Ed. ZANICHELLI. Quarta Edizione, 2017.
-I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER di D.L. Nelson, M.M. Cox. Ed. ZANICHELLI. Settima Edizione, 2018.
-PRINCIPI DI BIOCHIMICA. Horton, Moran, Scrimgeour, Perry, Rawn. Ed. Pearson. Quarta Ed.

Modulo di Biochimica Applicata.
-Metodologie Biochimiche. Bonaccorsi, Contestabile, Di Salvo. II ed. Zanichelli, 2019

Altre Informazioni

A supporto didattico del modulo di Biochimica sono fornite le slides in formato PDF delle lezioni e i testi di esercizi per la preparazione delle verifiche scritte.

Altre Informazioni

A supporto didattico sono fornite le slides delle lezioni e I testi di esercizi per la preparazione delle verifiche scritte.

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