Insegnamenti e programmi

 

8021 - BIOCHIMICA E BIOCHIMICA APPLICATA

Anno Accademico ​2016/2017

Docente
TIZIANA ​CABRAS (Tit.)
MARIA TERESA ​SANNA
Periodo
Ciclo Annuale Unico ​
Modalità d'Erogazione
Convenzionale ​
Lingua Insegnamento
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Informazioni aggiuntive

CorsoPercorsoCFUDurata(h)
[50/21] ​ ​CHIMICA E TECNOLOGIA FARMACEUTICHE [21/00 - Ord. 2014] ​ ​PERCORSO COMUNE14116
[50/22] ​ ​FARMACIA [22/00 - Ord. 2014] ​ ​PERCORSO COMUNE12100
Obiettivi

1) LA CONOSCENZA E CAPACITA' DI COMPRENSIONE della chimica delle principali classi di macromolecole di interesse biologico (proteine, zuccheri, lipidi, acidi nucleici), della loro funzione e della relazione tra struttura e funzione. Conoscenza delle principali vie metaboliche e della loro compartimentazione in organi e tessuti nell’uomo. Comprensione dei meccanismi che regolano il metabolismo e conoscenza del ruolo svolto dagli enzimi, dei meccanismi di inibizione e della modulazione della loro attività. Comprensione della regolazione metabolica a livello cellulare e dell’integrazione metabolica.
Conoscenze dei principi di base di metodologie biochimiche per la separazione e caratterizzazione delle principali classi di biomolecole, con particolare attenzione alle proteine.

2) LA CAPACITA' DI APPLICARE CONOSCENZA E COMPRENSIONE (COMPETENZE): scrivere la struttura delle principali classi di biomolecole, e associare ad esse i legami chimici presenti; interpretare le curve di titolazione degli amminoacidi e dedurre le proprietà acido/base di peptidi e proteine; interpretare e elaborare rappresentazioni grafiche di curve di legame (curve di ossigenazione proteine respiratorie) e dati di cinetica enzimatica (Micaelis/Menten; enzimi allosterici); applicare la conoscenza e comprensione di strutture, legami e proprietà delle biomolecole allo studio dei meccanismi delle reazioni metaboliche; elaborare e integrare le diverse vie metaboliche studiate in un’unica visione d’insieme. Le conoscenze delle principali metodologie biochimiche acquisite dal punto di vista teorico sono integrate da attività di laboratorio, particolarmente utili per lo sviluppo di un corretto approccio scientifico dal punto di vista molecolare.

3) AUTONOMIA DI GIUDIZIO: l’apprendimento dei concetti fondamentali della Biochimica andrà a consolidare la cultura scientifica dello studente e dunque gli consentirà l’elaborazione autonoma di giudizio nell’interpretazione di dati sperimentali così come nell’approfondimento delle proprie conoscenze sia nel proprio ambito di lavoro che al di fuori di esso. L'applicazione delle conoscenze acquisite sviluppa negli studenti una discreta capacità critica relativamente alle problematiche in ambito molecolare e lo sviluppo di interessanti capacità di analisi dei risultati applicabili in diversi settori professionalizzanti del percorso formativo.

4) ABILITÀ COMUNICATIVE: acquisizione della capacità di esporre e spiegare, in maniera semplice ma rigorosa e con un linguaggio tecnico appropriato, i processi molecolari che stanno alla base dei sistemi viventi.

5) CAPACITÀ DI APPRENDIMENTO: acquisizione della capacità di collegare e integrare le conoscenze apprese con quelle fornite nei corsi precedenti e successivi.

Obiettivi

1) LA CONOSCENZA E CAPACITA' DI COMPRENSIONE della chimica delle principali classi di macromolecole di interesse biologico (proteine, zuccheri, lipidi, acidi nucleici), della loro funzione e della relazione tra struttura e funzione. Conoscenza delle principali vie metaboliche e della loro compartimentazione in organi e tessuti nell’uomo. Comprensione dei meccanismi che regolano il metabolismo e conoscenza del ruolo svolto dagli enzimi, dei meccanismi di inibizione e della modulazione della loro attività. Comprensione della regolazione metabolica a livello cellulare e dell’integrazione metabolica.
Conoscenze delle metodologie biochimiche per la separazione e caratterizzazione delle principali classi di biomolecole, con particolare attenzione alle proteine.

2) LA CAPACITA' DI APPLICARE CONOSCENZA E COMPRENSIONE (COMPETENZE): scrivere la struttura delle principali classi di biomolecole, e associare ad esse i legami chimici presenti; interpretare le curve di titolazione degli amminoacidi e dedurre le proprietà acido/base di peptidi e proteine; interpretare e elaborare rappresentazioni grafiche di curve di legame (curve di ossigenazione proteine respiratorie) e dati di cinetica enzimatica (Micaelis/Menten; enzimi allosterici); applicare la conoscenza e comprensione di strutture, legami e proprietà delle biomolecole allo studio dei meccanismi delle reazioni metaboliche; elaborare e integrare le diverse vie metaboliche studiate in un’unica visione d’insieme. Le conoscenze delle principali metodologie biochimiche acquisite dal punto di vista teorico sono integrate da attività pratiche in laboratorio, particolarmente utili per lo sviluppo di un corretto approccio scientifico dal punto di vista molecolare.

3) AUTONOMIA DI GIUDIZIO: l’apprendimento dei concetti fondamentali della Biochimica andrà a consolidare la cultura scientifica dello studente e dunque gli consentirà l’elaborazione autonoma di giudizio nell’interpretazione di dati sperimentali così come nell’approfondimento delle proprie conoscenze sia nel proprio ambito di lavoro che al di fuori di esso. L'applicazione delle conoscenze acquisite sviluppa negli studenti una discreta capacità critica relativamente alle problematiche in ambito molecolare e lo sviluppo di interessanti capacità di analisi dei risultati applicabili in diversi settori professionalizzanti del percorso formativo.

4) ABILITÀ COMUNICATIVE: acquisizione della capacità di esporre e spiegare, in maniera semplice ma rigorosa con un linguaggio tecnico appropriato i processi molecolari che stanno alla base dei sistemi viventi.

5) CAPACITÀ DI APPRENDIMENTO: acquisizione della capacità di collegare e integrare le conoscenze apprese con quelle fornite nei corsi precedenti e successivi.

Prerequisiti

Per frequentare le lezioni é indispensabile che lo studente abbia acquisito la conoscenza dei principi fondamentali di Chimica Generale e Inorganica, Chimica Organica 1 e Biologia Animale
È importante la conoscenza dei principi di base della chimica analitica.
Propedeuticità: per sostenere l’esame lo studente deve aver già sostenuto l’esame di Chimica Organica 1 e Biologia Animale e Biologia Vegetale.

Prerequisiti

Per frequentare le lezioni è indispensabile che lo studente abbia acquisito la conoscenza dei principi fondamentali di Chimica Generale e Inorganica, e Chimica Organica. È importante la conoscenza dei principi di base della chimica analitica.
Propedeuticità: per sostenere l’esame lo studente deve aver già sostenuto l’esame di Chimica Organica.

Contenuti

Biochimica (Tiziana Cabras):
Amminoacidi. Struttura, stereochimica, classificazione, proprietà acido-base. Curva di titolazione, pKa, punto isoelettrico.
Peptidi e proteine. Il legame peptidico. Caratteristiche acido-base di peptidi e proteine. Strutture secondarie. Le proteine fibrose, biosintesi e struttura del collageno. Struttura terziaria e proteine globulari. Struttura quaternaria.
Le emoproteine. L’eme, il legame dell’ossigeno. Curve di dissociazione dell’ossigeno. Modulazione allosterica dell’emoglobina.
Carboidrati. Nomenclatura. Stereochimica. Gli emiacetali. Forme anomeriche. Proiezioni di Haworth. Derivati degli zuccheri. Il legame glicosidico. Struttura di disaccaridi e polisaccaridi.di importanza biologica.
Nucleotidi e acidi nucleici. Le basi puriniche e pirimidiniche. I nucleotidi. Legame fosfodiestere, DNA e RNA.
Lipidi. Classificazione, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, colesterolo. Struttura e funzioni. Le membrane biologiche.
Enzimi. Classificazione e proprietà degli enzimi. Cinetica enzimatica. Km, Vmax e Kcat. Inibizione irreversibile e reversibile, effetti su Km e Vmax. Equazione di Micaelis-Menten e interpretazione dei grafici. Grafico dei doppi reciproci. Meccanismi di catalisi. Regolazione dell’attività enzimatica.
Vitamine. Vitamine liposolubili e idrosolubili, coenzimi: NAD, NADP, FAD, FMN, CoQ, TPP, PLP, CoA, Biotina, e il loro ruolo nelle reazioni metaboliche.
Bioenergetica. Termodinamica delle reazioni biologiche. G, G0 e Keq. Reazioni redox. Composti fosforilati, ruolo biologico dell’ATP.
La fosforilazione ossidativa. La catena respiratoria mitocondriale, componenti e organizzazione. La formazione del gradiente protonico di membrana, sintesi di ATP.
Metabolismo dei Glucidi. Glicolisi e regolazione. Fermentazioni. Metabolismo del piruvato. Gluconeogenesi. Biosintesi e degradazione del glicogeno. Regolazione ormonale: adrenalina, glucagone, insulina. Ciclo dei pentoso-fosfati.
Ciclo di Krebs. Reazioni chimiche, meccanismi e regolazione.
Metabolismo dei Lipidi. Mobilizzazione degli acidi grassi, -ossidazione, regolazione metabolica e ormonale. Chetogenesi. Biosintesi degli acidi grassi.
Metabolismo degli amminoacidi. Digestione delle proteine. Ruolo metabolico degli aminoacidi. Catabolismo degli aminoacidi. Transaminazione, deaminazione, decarbossilazione. Formazione e trasporto dell’ammoniaca, ureogenesi.
Sintesi proteica e modificazioni post-traduzionali.

Biochimica Applicata (M. T. Sanna):
Spettrofotometria UV-VIS: principi, strumentazione ed applicazioni. Legge di Lambert-Beer e applicazioni quantitative. Determinazione della concentrazione di proteine in miscela. Applicazioni nei dosaggi enzimatici. Analisi in fluorescenza. Spettrofluorimetro: caratteristiche e principi di funzionamento.
Tecniche cromatografiche per la purificazione di proteine. Sistemi cromat. a bassa pressione su colonna: cromatografia a scambio ionico, ad esclusione molecolare, per interazioni idrofobiche e di affinità. Sistemi cromatografici ad alta pressione (HPLC): crom. in fase inversa.
Tecniche elettroforetiche. Principi, strumentazione ed applicazioni. Elettroforesi su gel di poliacrilamide in condizioni native, in presenza di SDS (SDS-PAGE). Isoelettrofocalizzazione (IEF). Elettroforesi bidimensionale. Rivelazione colorimetrica mediante Coomassie. Elettroforesi su gel di agarosio. Western blot.
Utilizzo di un software didattico di simulazione della purificazione di proteine.
Caratterizzazione delle proteine: Determinazione del PM: crom. per gel filtrazione e SDS-PAGE. Determinazione del pI mediante IEF. Determinazione della composizione aa delle proteine: metodi e reazioni. Analizzatore di aa. Determinazione dell’aa N- e C- terminale. Determinazione della sequenza primaria delle proteine: metodi chimici ed enzimatici.

Contenuti

Biochimica (Tiziana Cabras):
• Amminoacidi. Struttura e stereochimica. Classificazione. Proprietà acido-base degli amminoacidi: curva di titolazione, pKa, punto isoelettrico.
• Peptidi e proteine. Caratteristiche del legame peptidico. Caratteristiche acido-base di peptidi e proteine. Strutture elicoidali e strutture . Strutture non ripetitive. Le proteine fibrose, biosintesi e struttura del collageno. Struttura terziaria e proteine globulari. Struttura quaternaria.
• Le emoproteine. L’eme, il legame dell’ossigeno. Curve di dissociazione dell’ossigeno dalla mioglobina e dall’emoglobina. Proprietà allosteriche dell’emoglobina e modulazione.
• Carboidrati. Nomenclatura. Stereochimica. Gli emiacetali. Forme anomeriche. Proiezioni di Haworth. Derivati degli zuccheri. Il legame glicosidico. I disaccaridi di importanza biologica. I polisaccaridi. Struttura di amilosio, amilopectina, glicogeno e cellulosa.
• Nucleotidi e acidi nucleici. Le basi puriniche e pirimidiniche. I nucleotidi. Legame fosfodiestere, DNA e RNA.
• Lipidi. Classificazione, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, colesterolo. Struttura e funzioni. Le membrane biologiche.
• Enzimi. Classificazione e proprietà degli enzimi. La cinetica enzimatica. Fattori che modificano la velocità enzimatica. Significato di Km, Vmax e Kcat. Classificazione degli inibitori. L’inibizione irreversibile ed i vari tipi di inibizione reversibile, con riferimento agli effetti su Km e Vmax. L’equazione di Micaelis-Menten e interpretazione dei grafici. Grafico dei doppi reciproci. Meccanismi di catalisi enzimatica. Regolazione dell’attività enzimatica.
• Vitamine. Vitamine liposolubili e idrosolubili, coenzimi: NAD, NADP, FAD, FMN, CoQ, TPP, PLP, CoA, Biotina, e il loro ruolo nelle reazioni metaboliche.
• Bioenergetica. Termodinamica delle reazioni biologiche. G, G0 e Keq. Reazioni redox. Composti fosforilati, fosforilazione a livello dei substrati, ruolo biologico dell’ATP.
• La fosforilazione ossidativa. La catena respiratoria mitocondriale, i suoi componenti e la loro organizzazione. La formazione del gradiente protonico di membrana e la sintesi di ATP.
• Metabolismo dei Glucidi. Glicolisi e sua regolazione. Fermentazioni. Metabolismo del piruvato. Gluconeogenesi. Biosintesi e degradazione del glicogeno. Controllo ormonale del metabolismo glucidico: adrenalina, glucagone, insulina. Ciclo dei pentoso-fosfati.
• Ciclo di Krebs. Reazioni chimiche e loro regolazione metabolica.
• Metabolismo dei Lipidi. Mobilizzazione degli acidi grassi, -ossidazione, regolazione metabolica e ormonale. Chetogenesi. Biosintesi degli acidi grassi.
• Metabolismo degli amminoacidi. Digestione delle proteine. Ruolo metabolico degli aminoacidi. Catabolismo degli aminoacidi. Transaminazione, deaminazione, decarbossilazione. Formazione e trasporto dell’ammoniaca, ureogenesi.
• Sintesi proteica e modificazioni post-traduzionali.

Biochimica Applicata (Maria Teresa Sanna):
• Spettrofotometria UV-VIS. Principi, strumentazione ed applicazioni. Spettri di assorbimento. Legge di Lambert-Beer. Dosaggio spettrofotometrico della concentrazione di proteine in miscela.
• Precipitazione frazionata delle proteine in funzione della forza ionica.
• Tecniche cromatografiche: Metodiche analitiche e preparative per la purificazione di proteine. Cromatografia a scambio ionico. Cromatografia ad esclusione molecolare e determinazione del PM delle proteine.
• Tecniche elettroforetiche. Principi, strumentazione ed applicazioni. Elettroforesi di proteine su gel di poliacrilamide in condizioni native, e in presenza di SDS (SDS-PAGE). Determinazione del PM delle proteine. Isoelettrofocalizzazione e determinazione del pI delle proteine. Elettroforesi bidimensionale
Utilizzo delle tecniche analizzate nei protocolli di purificazione delle proteine.

Metodi Didattici

Il corso inizia a metà novembre con il modulo di Biochimica Generale (6 ore di lezione settimanali) e prosegue nel secondo semestre con i due moduli (6 ore di lezione settimanali per il modulo di Biochimica e 4 ore per il modulo di Biochimica Applicata).
Per il modulo di Biochimica sono previste:
- 68 ore di lezioni frontali: 22 ore sulla struttura delle biomolecole e le loro proprietà biologiche (zuccheri, lipidi, acidi nucleici, aminoacidi e proteine, emoproteine); 16 ore sull’enzimologia e sulla struttura e funzione dei coenzimi; 30 sulla bioenergetica e il metabolismo.
- 4 ore dedicate a verifiche scritte valutabili ai fini dell’esame;
- attività tutoriali al di fuori dell’orario di lezione che consistono in esercitazioni e approfondimenti in aula per aiutare lo studente nell’apprendimento delle strutture delle biomolecole, proprietà acido-base di aminoacidi e peptidi, interpretazione delle curve di legame ossigeno/emoglobina, cinetica enzimatica e calcolo del G0 nelle reazioni metaboliche.
Il docente fornirà spiegazioni individuali durante l’orario di ricevimento per appuntamento.
Per coadiuvare lo studio il docente rende disponibili le slides delle lezioni, e fornisce fascicoli di esercizi e copie di precedenti prove scritte.

Per il modulo di Biochimica Applicata sono previste:
- 32 ore di lezioni frontali in aula
- 12 ore di attività pratica in laboratorio (con frequenza obbligatoria), svolte con l'aiuto dei tutor

Metodi Didattici

Il corso inizia a metà novembre con il modulo di Biochimica Generale (6 ore di lezione settimanali) e prosegue nel secondo semestre con i due moduli (4 ore di lezione settimanali per il modulo di Biochimica e 4 ore per il modulo di Biochimica Applicata). Per il modulo di Biochimica Generale sono previste:
- 68 ore di lezioni frontali: 22 ore sulla struttura delle biomolecole e le loro proprietà biologiche (zuccheri, lipidi, acidi nucleici, aminoacidi e proteine, emoproteine); 16 ore sull’enzimologia e sulla struttura e funzione dei coenzimi; 30 sulla bioenergetica e il metabolismo.
- 4 ore dedicate a verifiche scritte valutabili ai fini dell’esame;
- attività tutoriali al di fuori dell’orario di lezione che consistono in esercitazioni e approfondimenti in aula per aiutare lo studente nell’apprendimento delle strutture delle biomolecole, proprietà acido-base di aminoacidi e peptidi, interpretazione delle curve di legame ossigeno/emoglobina, cinetica enzimatica e calcolo del G0 nelle reazioni metaboliche.
Per il modulo di Biochimica Applicata sono previste (nel secondo semestre):
- 16 ore di lezioni frontali di Biochimica Applicata in aula, 12 ore di laboratorio (con frequenza obbligatoria), svolte dal docente insieme ai tutor, 2 ore di esercitazione in aula per la preparazione alla verifica di fine corso e 2 ore di verifica di fine corso.

I docenti forniranno spiegazioni individuali durante l’orario di ricevimento per appuntamento.
Per coadiuvare lo studio della Biochimica Generale il docente rende disponibili le slides delle lezioni, e fornisce fascicoli di esercizi e copie di precedenti prove scritte.

Verifica dell'apprendimento

Biochimica. VERIFICA DELL’APPRENDIMENTO: esame scritto e orale.
Per gli studenti frequentanti sono previste le seguenti prove scritte, effettuate durante il corso:
-Struttura e proprietà acido-base di aminoacidi e peptidi; struttura delle proteine, zuccheri, lipidi, nucleotidi e ac. nucleici; membrane biologiche. Proprietà delle proteine respiratorie. Interpretazione delle curve di legame.
-Cinetica enzimatica, interpretazione dei grafici; meccanismi di catalisi e regolazione. Coenzimi; calcolo del DeltaG.
Il voto delle verifiche è in trentesimi. Le domande a cui lo studente risponde in modo insufficiente o scorretto saranno verificate nella prova orale. Le verifiche insufficienti saranno ripetute il giorno dell’esame.
Biochimica Applicata. VERIFICA DELL’APPRENDIMENTO: prova scritta per verificare la conoscenza su principi e applicazioni delle tecniche spettrofotometriche, cromatografiche e elettroforetiche per analisi e purificazione delle proteine.
Gli studenti con frequenza ≥ 75% possono sostenere la prova scritta di fine corso. Il voto della verifica è in trentesimi.

I voti delle verifiche sono considerati per la valutazione finale. Lo studente può ripetere, il giorno in cui darà l’esame, i test scritti che ritiene di poter migliorare. Per gli studenti non frequentanti, il giorno dell’esame, è previsto un unico compito scritto di Biochimica e successivamente di Biochimica applicata. L’accesso alla prova orale è precluso in caso di non superamento degli scritti. Nella prova orale è richiesto allo studente di scrivere le reazioni metaboliche, conoscere la struttura dei metaboliti e il meccanismo di reazione dei passaggi centrali, nonché la loro regolazione.

VALUTAZIONE DELLA PROVA DI ESAME
Il punteggio complessivo, in trentesimi, è il risultato della media pesata dei voti delle verifiche scritte (3.5 + 2 + 3 CFU) e della prova orale (3.5 CFU).
• 30 e lode: conoscenza eccellente di tutti gli argomenti, esposizione precisa, dettagliata e arricchita di punti critici e personali, capacità di descrivere una visione d’insieme dei processi metabolici, eccellente abilità comunicativa, ampie autonomia di giudizio e capacità di apprendimento.
• 30: acquisizione di tutte le conoscenze richieste, capacità di applicarle alla risoluzione di problemi analitici proposti nelle prove d’esame. Esposizione orale precisa e impeccabile nelle capacità linguistiche e nell’abilità comunicativa, autonomia di giudizio e capacità di apprendimento ottime.
• 27-29: acquisizione di tutte le conoscenze richieste, abilità nella risoluzione di problemi analitici proposti. Esposizione degli argomenti corretta ma non dettagliata oppure imprecisa. Autonomia di giudizio, abilità comunicative e capacità di apprendimento buone e appropriate.
• 25-26: acquisizione delle conoscenze richieste e capacità di utilizzarle nella elaborazione di tematiche biochimiche, sebbene con lievi lacune, esposizione fluida anche se imprecisa. Autonomia di giudizio, abilità comunicative e capacità di apprendimento discrete.
• 22-24: acquisizione lacunosa delle conoscenze richieste, competenze negli argomenti imprecise e incomplete. Errori nella scrittura di struttura e legami. Capacità comunicative adeguate, autonomia di giudizio e capacità di apprendimento adeguate pur con qualche incertezza.
• 18-21: acquisizione delle conoscenze minime sugli argomenti studiati, che consentono di saper scrivere la struttura delle biomolecole più importanti e argomentare le basi di cinetica enzimatica, del metabolismo, e delle principali tecniche di purificazione e caratterizzazione delle proteine. Difficoltà nella soluzione dei problemi analitici proposti. Proprietà linguistiche e capacità comunicative scarse, competenze, autonomia di giudizio e capacità di apprendimento nel complesso appena sufficienti.

Verifica dell'apprendimento

Biochimica. VERIFICA DELL’APPRENDIMENTO: esame scritto e orale.
Per gli studenti frequentanti sono previste le seguenti prove scritte in itinere:
-Struttura e proprietà acido-base di aminoacidi e peptidi; struttura delle proteine, zuccheri, lipidi, nucleotidi e ac. nucleici; membrane biologiche. Proprietà delle proteine respiratorie. Interpretazione delle curve di legame.
-Cinetica enzimatica, interpretazione dei grafici; meccanismi di catalisi e regolazione. Coenzimi; calcolo del DeltaG.
Il voto dei compiti è in trentesimi e considerato per la valutazione finale, le parti insufficienti saranno verificate nella prova orale. Le verifiche insufficienti saranno ripetute il giorno dell’esame. Lo studente può ripetere, il giorno dell’esame, gli scritti che ritiene di poter migliorare.
Per gli studenti non frequentanti, il giorno dell’esame, è previsto un unico scritto di Biochimica. Nella prova orale è richiesto allo studente di scrivere le reazioni metaboliche, conoscere la struttura dei metaboliti, il meccanismo di reazione dei passaggi centrali, e la loro regolazione.
Biochimica Applicata. VERIFICA DELL’APPRENDIMENTO: a fine corso gli studenti che hanno frequentato (>75%) possono svolgere una relazione scritta (2 CFU) sulla purificazione di una proteina utilizzando un software di simulazione per dimostrare di conoscere l'utilizzo delle tecniche preparative e analitiche. Se la relazione è ben svolta, il voto farà media ponderata con la prova orale (3 CFU), che verterà su argomenti non sviluppati nello scritto. Gli studenti che non sostengono la verifica di fine corso, o non la svolgono in maniera sufficiente sosterranno unicamente una prova orale con l'intero programma (5 CFU).

VALUTAZIONE DELLA PROVA DI ESAME
Il punteggio complessivo della prova d'esame è attribuito mediante un voto espresso in trentesimi, che sarà il risultato della media pesata dei due moduli (9+5CFU)
30 e lode: conoscenza eccellente di tutti gli argomenti, esposizione precisa, dettagliata e arricchita di punti critici e personali, capacità di descrivere una visione d’insieme dei processi metabolici, eccellente abilità comunicativa, ampie autonomia di giudizio e capacità di apprendimento.
30: acquisizione di tutte le conoscenze richieste, capacità di applicarle alla risoluzione di problemi analitici proposti nelle prove d’esame. Esposizione orale precisa e impeccabile nelle capacità linguistiche e nell’abilità comunicativa, autonomia di giudizio e capacità di apprendimento ottime.
27-29: acquisizione di tutte le conoscenze richieste, abilità nella risoluzione di problemi analitici proposti. Esposizione degli argomenti corretta ma non dettagliata oppure imprecisa. Autonomia di giudizio, abilità comunicative e capacità di apprendimento buone e appropriate.
25-26: acquisizione delle conoscenze richieste e capacità di utilizzarle nella elaborazione di tematiche biochimiche, sebbene con lievi lacune, esposizione fluida anche se imprecisa. Autonomia di giudizio, abilità comunicative e capacità di apprendimento discrete.
22-24: acquisizione lacunosa delle conoscenze richieste, competenze negli argomenti imprecise e incomplete. Errori nella scrittura di struttura e legami. Capacità comunicative adeguate, autonomia di giudizio e capacità di apprendimento adeguate pur con qualche incertezza.
18-21: acquisizione delle conoscenze minime sugli argomenti studiati, che consentono di saper scrivere la struttura delle biomolecole principali e argomentare le basi di cinetica enzimatica, del metabolismo, e delle principali tecniche di purificazione e caratterizzazione delle proteine. Difficoltà nella soluzione dei problemi analitici proposti. Proprietà linguistiche e capacità comunicative scarse, competenze, autonomia di giudizio e capacità di apprendimento nel complesso appena sufficienti.

Testi

I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER di D.L. Nelson, M.M. Cox. Ed. ZANICHELLI. Sesta Edizione, 2014.
PRINCIPI DI BIOCHIMICA. Horton, Moran, Scrimgeour, Perry, Rawn. Ed. Pearson. Quarta Ed.
BIOCHIMICA con aspetti clinico farmaceutici. T.M. Devlin. Edises Ed. 2013.
per la Biochimica Applicata (a scelta tra):
Metodologie Biochimiche. Bonaccorsi, Contestabile, Di Salvo. Casa Editrice Ambrosiana. Ed.2012
Biochimica Applicata. Stoppini, Bellotti. EdiSES, 2012
A supporto didattico del modulo di Biochimica generale sono fornite le slides delle lezioni e i testi di esercizi per la preparazione delle verifiche scritte.

Testi

per il modulo di Biochimica (a scelta tra):
FONDAMENTI DI BIOCHIMICA di D. Voet, JG. Voet, CW Pratt. Ed. ZANICHELLI. Terza Edizione, 2013.
I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER di D.L. Nelson, M.M. Cox. Ed. ZANICHELLI. Sesta Edizione, 2014.
PRINCIPI DI BIOCHIMICA. Horton, Moran, Scrimgeour, Perry, Rawn. Ed. Pearson. Quarta Ed.
per il modulo di Biochimica Applicata (a scelta tra):
Metodologie Biochimiche. Bonaccorsi, Contestabile, Di Salvo. Casa Editrice Ambrosiana. Ed.2012
Biochimica Applicata. Stoppini, Bellotti. EdiSES, 2012

A supporto didattico sono fornite le slides delle lezioni e I testi di esercizi per la preparazione delle verifiche scritte.

Altre Informazioni

A supporto didattico del modulo di Biochimica sono fornite le slides delle lezioni e I testi di esercizi per la preparazione delle verifiche scritte.

Altre Informazioni

A supporto didattico del modulo di Biochimica generale sono fornite le slides delle lezioni e I testi di esercizi per la preparazione delle verifiche scritte.

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